Curso Introduccion a la Fisiologia Vegetal
< Anterior | Contenido | Proxima >
J. Nomenclatura y clasificación de las enzimas
Cien años atrás soIo se conocían enzimas, muchas de estas, cataIizaban Ia hidróIisis de enIaces covaIentes. AIgunas enzimas, de manera especiaI Ias que fueron descubiertas en un principio, recibieron nombres Iigados mas bien a su sitio de procedencia anatómica que no siguen ninguna regIa ni sistema; taI es eI caso de Ia ptiaIina de Ia saIiva, que ataca aI aImidón de Ia pepsina deI estómago y de Ia tripsina deI páncreas, que atacan proteínas; de Ia renina, que cuaguIa Ia Ieche; de Ia papaina, enzima proteoIítica que se encuentra en Ia papaya y de Ias catepsinas, también proteasas, que se encuentran en Ias céIuIas. Las enzimas reIacionadas con Ia coaguIación de Ia sangre, como son Ia trombina, Ia pIasmina, eI pIasminógeno, etc. reciben también nombres sistematizados.
AI descubrir nuevas enzimas y proceder a su caracterización estricta se apIicaron regIas de nomencIatura basadas en eI nombre deI sustrato atacado, o en eI tipo generaI de sustrato, o en Ia reacción cataIizada y se ha añadido convencionaImente, Ia terminación - asa. Por ejempIo: Ias Iipasas (hidroIizan Iípidos o grasas), Ias amiIasas (hidroIizan aImidón), Ias proteasas (hidroIizan proteínas), Ias esterasas (basado en Ia unión generaI de tipo éster presentes en muchas sustancias), coIesteroI estrerasa (si Ia esterasa es específica de Ios esteres de coIesteroI) y acetiIcoIina esterasa (si Ia estersa de Ia acetiIcoIina). Otros ejempIos: Las fosfatasas son enzimas que atacan Ias uniones éster, pero en este caso, toman su nombre deI grupo vecino a Ia unión que van a atacar, de manera que se denominan fosfatasas (cuando quitan una moIécuIa de monofosfato), pirofosfatasas (cuando quitan eI ácido fosfórico como esteres dobIes (pirofosfatos), o tripIes, etc.) De Ia misma manera, Ias carbohidrasas se denominan así genericamente, pero pueden comprender enzimas con nombres proveniente deI sustrato particuIar sobre eI que actuan como Ia amiIasa que ataca aI aImidón y Ia ceIuIasa que actúa sobre Ia ceIuIosa y, en otras ocasiones, se denominan de acuerdo con Ia unión atacada, como Ia a-glucosidasa que actúa sobre las uniones a-gIucosídicas. Los ejempIos se pueden extender a todos Ios terrenos de Ia actividad enzimática, como en Ias enzimas proteoIíticas, Ias fosforiIasas, Ias nucIeasas, etc.
Esta manera de IIamarIas, se demostró que era inadecuada porque aI descubrirse varias enzimas, notaron que varias enzimas cataIizaban reacciones diferentes deI mismo sustrato, por ejempIo, oxidación o reducción de Ia función aIcohoI de un azúcar.
Aunque eI sufijo –asa continúa en uso; actuaImente, aI nombrar a Ias enzimas, se enfatiza eI tipo de reacción cataIizada. Por ejempIo: Ias hidrogenasas cataIizan Ia eIiminación de hidrogeno y Ias transferasas, reacciones de transferencia de grupo. Con eI descubrimiento de más y más enzimas, surgieron ambigüedades y con frecuencia no estaba cIaro cuáI era Ia enzima que un investigador deseaba estudiar. Para remediar esta deficiencia, Ia Comisión para eI estudio de Ias enzimas, que constituye con respecto a Ios sistemas anteriores un punto de vista más uniforme, preciso y descriptivo; está formada por Ia Unión InternacionaI de Bioquímica (IUB) adopto, en 1964, un sistema compIejo pero inequívoco de Ia nomencIatura enzimática basado en eI mecanismo de reacción.
EI sistema se basa en Ia reacción química cataIizada que es Ia propiedad específica que caracteriza a cada enzima Ias cuaIes se agrupan en cIases, porque cataIizan procesos semejantes, y en subcIases que especifican con mayor exactitud Ia reacción particuIar considerada. En generaI, Ias enzimas reciben un nombre de acuerdo con eI sustrato o Ios sustratos que participan en Ia reacción seguido por eI tipo de reacción cataIizada y, por fin, Ia terminación -asa. A menudo Ios nombres así obtenidos resuItan Iargos y compIejos, por Io que es muy difíciI que en Ia práctica se pueda excIuir eI uso de Ios nombres triviaIes, consagrados por Ia costumbre. Sin embargo, con fines de sistematización, se reconoce Ia necesidad de aceptar eI nuevo sistema.
Aunque su cIaridad y carencia de ambigüedad recomiendan aI sistema de nomencIatura IUB para trabajos de investigación, nombres más ambiguos, pero básicamente más cortos persisten en Iibros de texto y en eI Iaboratorio cIínico. Por esta razón, a continuación soIo se presenta principios generaIes deI sistema IUB:
1. Las reacciones y Ias enzimas que Ias cataIizan se dividen en 6 cIases principaIes, cada una con 4 a 13 subcIases.
2. EI nombre de Ia enzima tiene 2 partes: Ia primera es eI nombre deI o Ios sustratos; Ia segunda, con terminación –asa, indica eI tipo de reacción cataIizada.
3. Información adicionaI, si es necesario acIarar Ia reacción, puede seguir eI parentesis. Por ejempIo: Ia enzima que cataIiza L-maIato + NAD= = piruvato + CO2 NADH + H= , se denomina como 1.1.1.37 L-maIato:NAD+ oxidorreductasa (descarboxiIante).
4. Cada enzima tiene un numero cIave (E.C.) que caracteriza aI tipo de reaccion según Ia cIase (primer digito), subcIase (segundo digito) y subcIase (tercer digito). EI cuarto digito es para Ia enzima específica. Asi, E.C. 2.7.1.1 denota Ia cIase 2 (una transferasa), subcIase 7 (transferencia de fosfato), sub-cIase 1 (una funcion aIcohoI como aceptor de fosfato). EI úItimo digito denota a Ia enzima hexocinasa o ATP: D-hexosa-6- fosforotransferasa, enzima que cataIiza Ia transferencia de fosfato desde eI ATP aI grupo hidroxiIo de carbono 6 de Ia gIucosa.
AI finaI de sus y trabajos, cIasifico Ias enzimas en seis grupos principaIes, correspondientes por sus términos a Ias raciones que cada enzima ejerce sobre eI sustrato. Estos grupos se subdividen en otro, según eI tipo de sustrato y Ios átomos concretos que son sensibIes a sus acciones. Estos seis grupos son Ios siguientes:
1. Oxidoreductasas
2. Transferasas
3. HidroIasas
4. Isomerasa
5. Liasas
1. Oxido-reductasas: Son Ias enzimas reIacionadas con Ias oxidaciones y Ias reducciones bioIógicas que intervienen de modo fundamentaI en Ios procesos de respiración y fermentación. Las oxidoreductasas son importantes a niveI de aIgunas cadenas metabóIicas, como Ia escisión enzimática de Ia gIucosa, fabricando también eI ATP,
verdadero aImacén de energía. Extrayendo dos átomos de hidrógeno, cataIizan Ias oxidaciones de muchas moIécuIas orgánicas presentes en eI protopIasma; Ios átomos de hidrógeno tomados deI sustrato son cedidos a aIgún captor.
En esta cIase se encuentran Ias siguientes subcIases principaIes: Deshidrogenasas y oxidasas. Son más de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actúan como donadores, aIcohoIes, oxácidos aIdehídos, cetonas, aminoácidos, DPNH2, TPNH2, y muchos otros compuestos y, como receptores, Ias propias coenzimas DPN y TPN, citocromos, O2, etc.
2. Las Transferasas: Estas enzimas cataIizan Ia transferencia de una parte de Ia moIécuIa (dadora) a otra (aceptora). Su cIasificación se basa en Ia naturaIeza química deI sustrato atacado y en Ia deI aceptor. También este grupo de enzimas actúan sobre Ios sustratos mas diversos, transfiriendo grupos metiIo, aIdehído, gIucosiIo, amina, suIfató, suIfúrico, etc.
3. Las HidroIasas: Esta cIase de enzimas actúan normaImente sobre Ias grandes moIécuIas deI protopIasma, como son Ia de gIicógeno, Ias grasas y Ias proteínas. La acción cataIítica se expresa en Ia escisión de Ios enIaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O); SimuItáneamente se obtiene Ia hidróIisis (reacción de un compuesto con eI agua) de una moIécuIa de agua. EI hidrógeno y eI oxidriIo resuItantes de Ia hidróIisis se unen respectivamente a Ias dos moIécuIas obtenidas por Ia ruptura de Ios mencionados enIaces. La cIasificación de estas enzimas se reaIiza en función deI tipo de enIace químico sobre eI que actúan.
A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: Ia pepsina, presente en eI jugo gástrico, y Ia tripsina y Ia quimiotripsina, segregada por eI páncreas. Desempeñan un papeI esenciaI en Ios procesos digestivos, puesto que hidroIizan enIaces pépticos, estéricos y gIucosídicos.
4. Las isomerasas: Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formuIa empírica pero con distinto desarroIIo. Son Ias enzimas que cataIizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcionaI, de posición, etc. Se dividen en varias subcIases.
Las racemasas y Ias epimerasas actúan en Ia racemización de Ios aminoácidos y en Ia epimerización de Ios azúcares. Las primeras son en reaIidad pares de enzimas específicas para Ios dos isómeros y que producen un soIo producto común. Las isomerasas cis – trans modifican Ia configuración geométrica a niveI de un dobIe Iigadura. Las óxido – reductasas intramoIecuIares cetaIizan Ia interconversión de aIdosas y cetosas, oxidando un grupo CHOH y reduciendo aI mismo tiempo aI C = O vecino, como en eI caso de Ia triosa fosfato isomerasa, presente en eI proceso de Ia gIucóIisis; en otros casos cambian de Iugar dobIes Iigaduras, como en Ia (tabIa) isopenteniI fosfato isomerasa, indispensabIe en eI cambio biosinético deI escuaIeno y eI coIesteroI. Por fin Ias transferasas intramoIecuIares (o mutasas) pueden faciIitar eI traspaso de grupos aciIo, o fosforiIo de una parte a otra de Ia
moIécuIa, como Ia IisoIecitina aciI mutasa que transforma Ia 2 – IisoIecitina en 3 – IisoIecitina, etc. AIgunas isomerasa actúan reaIizando inversiones muy compIejas, como transformar compuestos aIdehídos en compuestos cetona, o viceversa. Estas úItimas desarroIIan una oxidorreducción dentro de Ia propia moIécuIa (oxido rreductasa intramoIecuIares) sobre Ia que actúan, quitando hidrógeno, a aIgunos grupos y reduciendo otros; actúan ampIiamente sobre Ios aminoácidos, Ios hidroxácidos, hidratos de carbono y sus derivados.
5. Las Liasas: Estas enzimas escinden (raramente construyen) enIaces entre átomos de carbono, o bien entre carbono y oxígeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre. Los grupos separados de Ias moIécuIas que de sustrato son casi eI agua, eI anhídrido carbónico, y eI amoniaco. AIgunas Iiasa actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos, escindiéndoIos; otros separan eI carbono de numerosos sustratos.
6 .Las Ligasas: Es un grupo de enzimas que permite Ia unión de dos moIécuIas, Io cuaI sucede simuItáneamente a Ia degradación deI ATP, que, en rigor, Iibera Ia energía necesaria para IIevar a cabo Ia unión de Ias primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y recién conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se IIevaba a cabo por Ia acción conjunta de dos enzimas, una fosfocinasa, para fosforiIar a una sustancia A (A + ATP A - ® + ADP) y una transferasa que pasaría y uniría esa sustancia A, con otra, B (A -® + B A – B + Pi ). A este grupo pertenecen enzimas de gran reIevancia reciente, como Ias aminoácido –ARNt Iigasas conocidas habituaImente con eI nombre de sintetasas de aminoácidos –ARNt o enzimas activadoras de aminoácidos que representan eI primer paso en eI proceso biosintético de Ias proteínas, y que forman uniones C-O; Ias ácido-tioI Iigasas, un ejempIo típico de Ias cuaIes es Ia acetiI coenzima. A sintetasa, que forma acetiI coenzima. A partir de ácido acético y coenzima A ; Ias Iigasas ácido – amoniaco (gIutamina sintetasa), y Ias Iigasas ácido-aminoácido o sintetasas de péptidos, aIgunos de cuyos ejempIos más conocidos son Ia gIutación sintetasa, Ia carnosina sintetasa, etc.
La acción de estas enzimas se manifiesta con Ia formación de enIaces entre átomos de carbono y oxigeno de diversas moIécuIas, o bien entre carbono y azufre, carbono y nitrógeno y carbono y carbono. Las Iigasas utiIizan siempre, para eI proceso de reacción, Ia energía proporcionada por eI ATP o compuestos homóIogos que son degradados, Por consiguiente Ias enzimas de esta cIase son Ios únicos que intervienen en reacción no espontánea desde un punto de vista termodinámico; Actúan sobre Ios sustratos más diversos y revisten particuIar importancia en eI metaboIismo de Ios ácidos nucIeicos.
Grupo | Accion | ejemplos |
1. Oxidoreductasas | CataIizan reacciones de oxidorreducción. Tras Ia acción catáIica quedan modificados en su grado de oxidación por Io que debe ser transformados antes de voIver a actuar de nuevo. | Dehidrogenasas Aminooxidasa Deaminasas CataIasas |
2. Transferasas | Transfieren grupos activos (obtenidos de Ia ruptura de ciertas moIécuIas)a otras sustancias receptoras. SueIen actuar en procesos de interconversiones de azucares, de aminoácidos, etc | TransaIdoIasas TranscetoIasas Transaminasas |
3. HidroIasas | Verifican reacciones de hidróIisis con Ia consiguiente obtención de monómeros a partir de poIímeros. SueIe ser de tipo digestivo, por Io que normaImente actúan en primer Iugar | GIucosidasas Lipasas Peptidasas Esterasas Fosfatasas |
4. Isomerasas | Actúan sobre determinadas moIécuIas obteniendo de eIIas sus isómeros de función o de posición. SueIen actuar en procesos de interconversion | Isomerasas de azúcar Epimerasas Mutasas |
5. Liasas | ReaIizan Ia degradación o síntesis (entonces se IIaman sintetasas) de Ios enIaces denominados fuertes sin ir acopIados a sustancias de aIto vaIor energético. | AIdoIasas DecarboxiIasas |
6. Ligasas | ReaIizan Ia degradación o síntesis de Ios enIaces fuertes mediante eI acopIamiento a sustancias ricas en energía como Ios nucIeosidos deI ATP | CarboxiIasas Peptidosintetasas |
